definizione
Gruppo di amminoacidi essenziali rappresentati da leucina, isoleucina e valina, chiamati anche con l’acronimo B.C.A.A. (branched-chain amino acid), e conosciuti come amminoacidi a catena ramificata, in quanto la loro struttura forma delle ramificazioni; rappresentano il 35% degli amminoacidi essenziali nelle proteine presenti a livello del tessuto muscolare, anche se i B.C.A.A. sono presenti nel muscolo scheletrico in forma libera (non proteica) in quantità marginali: a differenza di molti altri amminoacidi, sono metabolizzati prevalentemente nel muscolo scheletrico, ove svolgono un’azione anti-catabolica sulla muscolatura, poiché l’enzima BCAA ammino-transferasi non è presente nel fegato dove invece sono convertiti molti altri amminoacidi.
Gli amminoacidi a catena ramificata sono amminoacidi insulinogenici, ma non sono amminoacidi glucagonogenici; l’isoleucina è chetogenica, e la leucina, oltre è una amminoacido chetogenetico ma non glucogenetico.
muscolo e amminoacidi a catena ramificata
A differenza della gran parte degli altri aminoacidi, gli aminoacidi ramificati bypassano il metabolismo epatico per essere utilizzati direttamente a livello muscolare, dove servono da donatori di azoto per la sintesi di altri importanti aminoacidi, come la glutammina e l’alanina: l’enzima limitante del metabolismo dei B.C.A.A. è l’alfa-chetoacido deidrogenasi a catena ramificata che si trova nel muscolo ed è effettivamente attivato dall’esercizio fisico o dal digiuno.
Fra gli aminoacidi ramificati, la leucina è il più prontamente ossidato, risultando un amminoacido insulinogenico con la conseguente riduzione dei livelli glicemici e la stimolazione alla produzione dell’ormone della crescita (GH): sia durante gli stress acuti, sia durante il lavoro muscolare intenso e protratto e nella prima fase del recupero post-attività, solitamente si osserva una diminuzione della concentrazione di glucosio e di insulina nel sangue ed un aumento delle catecolammine circolanti, con il conseguente rallentamento della sintesi proteica ed un incremento del catabolismo proteico finalizzato alla gluconeogenesi; la presenza (o l’apporto) di aminoacidi ramificati e carboidrati, meglio se associati a triptofano, nella prima fase di recupero dopo uno sforzo muscolare od un distress coadiuva il ripristino dei valori normali di glicemia e insulina precedenti l’attività fisica o il distress. L’aumento insulinico incrementa l’uptake di leucina, isoleucina, valina, tirosina e fenilalanina (che utilizzano lo stesso carrier per attraversare la barriera emato-encefalica) permettendo in particolare l’aumento del triptofano a livello cerebrale.
aminoacidi ramificati negli alimenti
I B.C.A.A. sono comunemente presenti in diversi alimenti proteici di origine animale: carni (di qualsiasi origine), anche trasformate (prosciutto crudo, prosciutto cotto, bresaola, arrosto, roast beef …), latte (di qualsiasi origine) e derivati (formaggi, ricotte …), uova (qualsiasi), pesce (di qualsiasi tipo), molluschi (cefalopodi, lamellibranchi o bivalvi, gasteropodi … ); nei cibi di origine vegetale, pur essendo presenti, sono in quantità e con un rapporto meno rilevante rispetto ai cibi di origine animale.
Anche se gli amminoacidi ramificati sono facilmente assunti attraverso una alimentazione variata, qualora si verifichi un elevato turn-over proteico nei tessuti in attiva rigenerazione, nel caso in cui si verifichino forti stress, nelle fasi di recupero da grandi traumi e ustioni, o in alcuni stati caratterizzati da un progressivo decremento della massa magra, come nella cachessia e nella sarcopenia, si può verificare un ridotto apporto nutrizionale, rispetto al fabbisogno organico.
Inoltre, poiché le proteine vengono utilizzate a scopo energetico già nelle prime fasi dell’esercizio fisico, indipendentemente dall’apporto calorico attraverso i carboidrati ed i grassi alimentari, ed il loro utilizzo acquisisce sempre più importanza con il perdurare e l’intensificarsi dello stesso, l’utilizzo di amminoacidi ramificati a scopo energetico, indipendentemente dalle scorte energetiche del corpo (lipidi e glucidi), provoca l’ossidazione dello scheletro carbonioso degli aminoacidi a catena ramificata ai fini ergogenici; l’attività muscolare di endurance, se particolarmente prolungata, è caratterizzata dalla riduzione della sintesi proteica a causa della carenza di aminoacidi che si verifica in seguito al loro utilizzo come fonte energetica, con effetti negativi sul recupero muscolare e nella rigenerazione delle fibre muscolari danneggiate.
Pertanto, per quanto teoricamente l’organismo può acquisire un sufficiente apporto alimentare di amminoacidi ramificati, in realtà in situazioni di stress, nel caso in sui siano presenti processi flogistici cronici o anche come conseguenza di intensi sforzi fisici o di attività sportiva (in particolare di endurance), può rendersi necessario un incrementato apporto nutrizionale di questi amminoacidi, sia per il loro possibile utilizzo come substrato ergogenico, sia come rimedio anti-catabolico, sia per ridurre i danni muscolari, la sensazione di fatica centrale e la stanchezza muscolare (D.O.M.S.) indotti dall’esercizio fisico intenso: questi aminoacidi raggiungono preferibilmente il tessuto muscolare, regolandone sia le funzioni ossidative che quelle biosintetiche, e modulando di conseguenza sia la fase catabolica che anabolica.