acido glutammico

definizione

Amminoacido polare, chirale, è un amminoacido non essenziale, glicogenetico, caratterizzato da formula bruta C5H9NO4 (il prefisso “Glut-“ indica la presenza di 5 atomi di carbonio) o dalla formula NH2CH(COOH)(CH2)2COOH (acido α-amminoglutarico).

Il nome deriva dal latino glūtĕn (→ colla, sostanza vischiosa, collante, vincolo, forza di coesione), radice etimologica non solo del termine acido glutammico, dal  tedesco Glutaminsäure, composto di Glut(en) (→ glutine), Amin (→ amina) e Säure (acido), ma anche del lemma glutina: infatti le principali fonti alimentari di acido glutammico sono il glutine (25% di acido glutammico in peso) e la caseina del latte animale (20-23%), dove l’acido glutammico è legato agli altri amminoacidi o libero (a seguito di pasteurizzazione del latte, raffinazione e cottura del grano, fermentazione naturale dei formaggi); Oltre che nel glutine e nella caseina è contenuto in elevata concentrazione nella zeina, nella pepsina, nelle proteine dei muscoli e del tessuto nervoso.

Le funzioni biologiche dell’acido glutammico sono molteplici: interviene nella sintesi delle proteine, dell’acido folico, del glutatione; costituisce con la glutammina un sistema di trasporto e di inattivazione dell’ammoniaca; reagisce con la citrullina formando arginina; è uno degli amminoacidi glucogenetici, dai quali è possibile la sintesi ex novo del glucosio. A livello del tessuto nervoso l’acido glutammico prende parte a importanti processi di deamminazione, di ossidazione e di transaminazione; interviene nella sintesi dell’acetilcolina e nei meccanismi di regolazione della permeabilità di membrana nella cellula nervosa

Costituente normale delle proteine, è presente in tutti i tessuti anche come amminoacido libero: è implicato in molti processi metabolici, come fissatore e trasportatore di ammoniaca: molti amminoacidi/che costituiscono le proteine derivano il loro gruppo amminico dall’acido glutammico: queste reazioni di trasferimento, catalizzate da una classe di enzimi chiamata transaminasi (amminotransferasi), secondo lo schema

acido glutammico + α-chetoacido → acido α-chetoglutarico + amminoacido

interconversione del glutammato in α-chetoglutarato con l’intervento di coenzimi piridinici (NAD), 

Il significato fisiologico della reazione catalizzata dalla glutammico-deidrogenasi è l’addizione di gruppi amminici alla catena carboniosa dell’α-chetoglutarato e la rimozione di questi dalla catena del glutammato: poiché l’α-chetoglutarato e il glutammato partecipano alle reazioni di transaminazione di molti amminoacidi, l’azione della glutammico-deidrogenasi permette l’addizione di gruppi amminici a molte catene carboniose per formare nuovi amminoacidi o la loro sottrazione da questi ultimi per riformare chetoacidi.

È particolarmente abbondante nel cervello dove, oltre al suo ruolo di costituente delle proteine, nel sistema nervoso possiede il ruolo di neurotrasmettitore eccitatorio, stimolante i recettori NMDA e i recettori AMPA, oltre che di precursore dell’acido γ-amminobutirrico (GABA). L’acido glutammico non attraversa la barriera ematoencefalica: per giungere al cervello, dove viene usato per la sintesi proteica, viene convertito in glutammina; si ipotizza che l’acido glutammico sia coinvolto nel cervello in funzioni cognitive quali l’apprendimento e la memoria, benché l’accumulo nel lungo termine o molto più raramente l’assunzione in quantità eccessive possano causare danni neuronali da eccitotossicità tipici di sclerosi progressive (come la sclerosi laterale amiotrofica) e della malattia di Alzheimer.

Il sale sodico dell’acido glutammico, il glutammato monosodico o glutammato di sodio (MSG–Mono sodium glutamate), è ampiamente usato nell’industria alimentare come esaltatore di sapidità (additivo alimentare E621) ed esistono delle direttive che ne regolamentano l’utilizzo negli alimenti.

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