definizione
Denominati con la sigla N.P.A.A. (→ Non-Proteinogenic Amino Acids), sono amminoacidi che non vengono incorporati nelle proteine durante il processo di biosintesi (traduzione), in quanto non presenti nell’informazione genetica cioè non sono codificati naturalmente nel codice genetico umano né si trovano nelle catene polipeptidiche: questo non esclude la loro presenza nelle proteine, in quanto possono essere inclusi post-traduzionalmente lungo la catena peptidica o possono essere il risultato di modifiche di amminoacidi normalmente presenti; anche se tali amminoacidi non fanno normalmente parte delle catene polipeptidiche umane, svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo e nelle funzioni corporee e sono elementi costitutivi essenziali delle proteine negli organismi come batteri, funghi, piante e animali marini.
Si differenziano dagli amminoacidi proteinogenici in quanto questi, per definizione, sono gli amminoacidi usati per la costruzione delle proteine; vi sono oltre 800 NPAA in natura: alcuni di questi metaboliti sono componenti del metabolismo, fungendo da intermedi nelle vie biosintetiche o come molecole di segnalazione durante le risposte allo stress.
Gli amminoacidi non proteinogenici possono essere amminoacidi non incorporati nelle proteine, come la triiodotironina (T3), dotata di un’importante funzione biologica; in altre occasioni possono essere amminoacidi incorporati erroneamente nella sintesi proteica, al posto di un amminoacido codificato dal genoma, come accade con la canavanina che può prendere il posto dell’arginina, con gravi rischi per la salute; possono essere il risultato di processi che avvengono dopo la sintesi proteica, come avviene nel caso dell’idrossiprolina, prodotta dall’idrossilazione dell’amminoacido prolina da parte dell’enzima prolil-idrossilasi, come modifica post-traduzionale: sebbene non sia incorporata direttamente nelle proteine, l’idrossiprolina rappresenta circa il 4% di tutti gli amminoacidi presenti nei tessuti animali, una quantità ben superiore di sette amminoacidi incorporati normalmente nelle proteine.
Tra gli amminoacidi non proteici annoveriamo il GABA (acido gamma-amminobutirrico, un mediatore chimico del sistema nervoso), la DOPA (3,4-diidrossi-l-fenilalanina, precursore dell’adrenalina), ed altri che hanno specifiche e spesso importanti proprietà biologiche; ornitina, citrullina, acido argininsuccinico, omoserina, omocisteina e cistationina sono intermedi metabolici.
→ ornitina
Partecipa al ciclo dell’urea ed è fondamentale per la produzione di proteine, enzimi e tessuto muscolare; è il punto di partenza per la sintesi di molte poliammine come putrescina e spermina e di vari altri importanti composti come l’acido glutammico e la prolina ed è necessaria per una corretta funzione immunitaria e una buona funzionalità epatica.
→ citrullina
Dotata di proprietà antiossidanti e di azione vasodilatatoria, all’interno dell’organismo è in grado di reagire con l’acido aspartico per formare l’acido argininsuccinico, successivamente trasformato in arginina; la citrullina è un α-amminoacido non essenziale avente formula C6H13N3O3 che partecipa attivamente al ciclo dell’urea.
→ omoserina
È il precursore dell’arginina nel ciclo dell’urea ed è un intermedio nella biosintesi di tre amminoacidi essenziali metionina, treonina e isoleucina; differisce dalla serina in quanto presenta un gruppo -CH2 aggiuntivo.
→ omocisteina
Biosintetizzata a partire dalla metionina come prodotto intermedio del ciclo della cisteina, mediante la rimozione del suo gruppo metilico terminale, è un omologo della cisteina da cui differisce in quanto presenta un gruppo -CH2 aggiuntivo; interagendo con le vitamine del gruppo B, l’omocisteina viene convertita nella metionina, amminoacido essenziale e antiossidante, oppure nella cisteina, amminoacido non essenziale sintetizzato dalla metionina che riduce l’infiammazione, aumenta la comunicazione tra le cellule immunitarie e migliora la salute del fegato.