alfa-amminoacido

definizione

Gli amminoacidi sono molecole organiche caratterizzate dalla presenza contemporanea, nella loro struttura, di gruppo funzionale amminico (-NH2), basico, e di un gruppo funzionale carbossilico (-COOH), acido; questa dualità le rende molecole anfotere, poiché possono manifestare sia un comportamento acido o sia uno basico: in funzione del valore del pH dell’ambiente chimico in cui si trova la molecola, i due gruppi terminali possono essere neutri o ionizzati.

In un amminoacido, il gruppo carbossilico -COOH è situato all’estremità della catena e viene definito C terminus, mentre il gruppo amminico (-NH2) è detto N terminus; se il gruppo amminico è legato all’atomo immediatamente adiacente al gruppo carbossilico terminale, allora parliamo di α-amminoacido, mentre se se è legato ad atomi successivi, a seconda di quale atomo di carbonio sia coinvolto nel legame, viene definito β-amminoacido, γ-amminoacido e così via.

nelle proteine umane gli amminoacidi più frequenti sono gli L-α-amminoacidi, di formula generica NH2CH(R)COOH, cioè quelli in cui un atomo di idrogeno, il gruppo amminico, il gruppo carbossilico ed il cui residuo (R – che simboleggia un’entità unica per ogni amminoacido) sono legati allo stesso atomo di carbonio (il primo dopo il carbossile), chiamato appunto carbonio α, in configurazione “L” (levogira).

Con l’eccezione della glicina, per la quale R è un atomo di idrogeno, gli amminoacidi sono molecole chirali, pertanto per ogni amminoacido esistono due enantiomeri: la lettera “L” indica che il composto fa ruotare sempre verso sinistra il piano della luce polarizzata; fa eccezione la glicina, il più semplice degli amminoacidi, che non ruota il piano della luce polarizzata ne a destra ne a sinistra.

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