definizione
Detto anche legame peptidico o giunto peptidico, è il legame di tipo covalente responsabile dell’unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine:
una sequenza amminoacidica è una una lunga catena di monomeri (aminoacidi) uniti fra loro da un legame che si instaura, per condensazione, fra il gruppo carbossilico (-COOH) del C-terminus di un amminoacido, con il gruppo amminico (-NH2) del N-terminus dell’amminoacido successivo, con cui si lega.
La formazione del legame peptidico richiede energia, che negli esseri umani è derivata dall’ATP, ed avviene grazie all’intervento di catalizzatori specifici, cioè degli enzimi: la sequenza degli aminoacidi nella catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria, specifica per ogni proteina; la struttura primaria, cioè tipo e sequenza degli aminoacidi, condiziona la configurazione spaziale e la forma globale della molecola, dalle quali dipendono le proprietà biologiche. La sostituzione anche di un solo aminoacido, in certi punti della molecola, porta alla completa inattivazione funzionale della stessa: le funzioni di una proteina non dipendono soltanto dalla natura chimica dei suoi costituenti ma anche dalla loro localizzazione in punti specifici della catena amminoacidica.
L’idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico: consiste nella reazione inversa alla condensazione, ovvero alla separazione di due amminoacidi, per mezzo di una reazione enzimatica, con aggiunta di acqua; questa reazione è sfruttata nell’apparato digerente in cui esistono, a più livelli, numerosi enzimi proteolitici (pepsina, chimotripsina, tripsina …) per tramutare le proteine ingerite con l’alimentazione negli amminoacidi che vengono quindi assorbiti dalle cellule epiteliali intestinali prima di essere trasferiti nel circolo sanguigno per le necessità dell’organismo.
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