definizione
Ogni enzima, animale o vegetale, che catalizza l’idrolisi (scissione) dei legami oligosaccaridici e polisaccaridici per ottenere zuccheri più semplici e più facilmente digeribili; tipici esempi sono gli enzimi in grado di scindere l’amido o il glicogeno in maltosio e destrine; il termine è derivato di amilo-, dal latino amy̆lum (→ amido) col suffisso –asi usato in chimica biologica per formare le denominazioni degli enzimi.
Esistono diverse amilasi:
→ α-amilasi – di origine sia vegetale sia animale; le prime si trovano soprattutto nei semi, le seconde nella saliva e nel succo pancreatico dei mammiferi, nell’intestino dei pesci; ne sono note molte di origine batterica e fungina. Agiscono in qualsiasi punto della molecola, producendo oligosaccaridi a basso peso molecolare che possono, a loro volta, fungere da substrato.
→ β-amilasi – tipiche del mondo vegetale, idrolizzano le catene d’amido a maltosio a partire dall’estremità non riducente della molecola producendo sostanze a medio peso molecolare, dette destrine limite.
→ glucan 1,4-α-glucosidasi (o γ-amilasi) – oltre a scindere gli ultimi legami glicosidici α-1,4 all’estremità non riducente di amilosio e amilopectina, scinde anche i legami glicosidici α-1,6, producendo glucosio.
→ glucano 1,4-α-maltoidrolasi (o amilasi maltogenica) – catalizza l’idrolisi dei legami (1→4)-α-D-glucosidici nei polisaccaridi, in modo da rimuovere i residui di α-maltosio dalle estremità non riducenti delle catene; tra le varie catene che possono essere substrato dell’enzima, figurano l’amido, il pullulano e le ciclomaltodestrine; la produzione di monomeri di α-maltosio differenzia questo enzima dalla β-amilasi, che produce monomeri di β-maltosio.
Tipiche amilasi nell’uomo sono la ptialina, contenuta nella saliva, e la amilopsina del succo pancreatico, enzimi che catalizzano l’idrolisi del legame α-1,4-glicosidico dei polisaccaridi costituenti l’amido e il glicogeno.
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