superossidodismutasi

definizione

Importante famiglia di enzima antiossidanti, appartenenti alla classe delle ossidoreduttasi, presenti in quasi tutte le cellule esposte all’ossigeno: chiamate solitamente con l’acronimo S.O.D., appartengono ai metalloenzimi, presenti in tutte le cellule aerobie e anche in alcuni batteri anaerobi; sono in grado di eliminare il radicale dell’ossigeno O2 – (anione superossido) mediante una reazione di dismutazione che lo trasforma in perossido d’idrogeno (H2O2). 

Nell’uomo sono state individuate tre diverse forme di S.O.D. che differiscono fra loro per il tipo di metallo presente nel sito attivo o per la struttura: la SOD1, presente nel citoplasma, è un dimero (consiste di due unità), mentre la SOD2 (localizzata nei mitocondri) e la SOD3 (extracellulare) sono tetrameri (quattro subunità); la SOD1 e la SOD3 contengono rame e zinco (Cu, Zn-SOD), mentre la SOD2 ha il manganese nel suo centro di reazione(Mn-SOD). s. a rame-zinco ; s. a ferro (Fe-SOD); s. a manganese (Mn-SOD). 

L’elevata efficienza delle S.O.D. è di fondamentale importanza per il mantenimento del corretto stato ossidoriduttivo cellulare, poiché permette l’eliminazione dello ione superossido (prodotto continuamente in piccole quantità in condizioni fisiologiche e in misura molto maggiore in diversi stati patologici) che, in presenza di metalli di transizione, può essere trasformato in specie radicaliche dell’ossigeno (R.O.S.) dotate di elevata tossicità.

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